Enzymologia 2600-ENZBIOT-3-S1
Szczegółowe treści wykładu (15 godzin): 1. Enzymologia - wprowadzenie i rys historyczny. Rola enzymów i ich praktyczne wykorzystanie. Ogólna charakterystyka enzymów. 2,3. Budowa i funkcje enzymów: centrum aktywne enzymu, modele oddziaływań enzymu z substratem, wybrane przykłady enzymów monomerycznych, budowa podjednostkowa enzymów. Kataliza enzymatyczna - termodynamika reakcji chemicznych, energia aktywacji, stan przejściowy reakcji. 4,5. Kinetyka reakcji chemicznych i enzymatycznych - aktywność enzymu i jej jednostki, wpływ temperatury i pH na aktywność enzymów, kinetyka enzymów izosterycznych (model Michaelisa-Menten), metody wyznaczania podstawowych parametrów kinetycznych (Km, Vmax). 6,7. Kinetyka enzymów allosterycznych (efekt kooperacji, współczynnik Hilla). Hamowanie reakcji enzymatycznych - inhibicja odwracalna i nieodwracalna, inhibitory kompetycyjne i niekompetycyjne, stała inhibicji, inhibitory enzymów jako leki. 8,9. Reakcje enzymów z kilkoma substratami, kinetyka dwusubstratowa (model sekwencyjny i podwójnego przeniesienia). 10,11. Strategie katalityczne (kataliza kowalencyjna, kwasowo-zasadowa, metaloenzymy, kataliza przez przybliżenie). 12,13. Regulacja aktywności enzymów - kontrola allosteryczna, modyfikacje kowalencyjne, proteoliza, sprzężenie zwrotne, izoenzymy, regulacja hormonalna). 14,15. Metody badania enzymów - izolacja i oczyszczanie enzymów, badanie grup aktywnych. Praktyczne wykorzystanie enzymów.
Szczegółowe treści ćwiczeń laboratoryjnych (30 godzin): ćwiczenia obejmują 6 zajęć praktycznych po 4 godziny oraz 3 sprawdziany po 2 godziny: 1. Wpływ pH na aktywność enzymu na przykładzie kwaśnej fosfatazy. 2. Wyznaczanie energii aktywacji dla hydrolizy p-nitrofenolu z udziałem kwaśnej fosfatazy. 3. Kinetyka enzymów izosterycznych. Wyznaczanie szybkości początkowej (V0) i stałej Michaelisa (Km) dla reakcji katalizowanej przez kwaśna fosfatazę. 4. Hamowanie aktywności enzymatycznej. Określanie typu inhibicji i wyznaczanie stałej inhibicji (Ki) dla reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę bursztynianową. 5. Wpływ aktywatorów i inhibitorów na aktywność enzymu na przykładzie alkalicznej difosfatazy (pirofosfatazy). 6. Enzymy allosteryczne - preparatyka i oznaczanie aktywności dehydrogenazy izocytrynianowej.
Całkowity nakład pracy studenta
Efekty uczenia się - wiedza
Efekty uczenia się - umiejętności
Efekty uczenia się - kompetencje społeczne
Metody dydaktyczne
Metody dydaktyczne podające
Metody dydaktyczne poszukujące
Rodzaj przedmiotu
Wymagania wstępne
Koordynatorzy przedmiotu
Kryteria oceniania
Wykład: K_W01, K_W07, K_W09, K_W10, K_W13, K_W15
egzamin pisemny na ocenę: 50% - ocena dostateczna, 60% - ocena dostateczna plus, 70% - ocena dobra, 80-90% ocena dobra plus, powyżej 90% ocena bardzo dobra.
Ćwiczenia: K_U01, K_U11, K_U07, K_U08, K_U03, K_U10, K_U05, K_U15, K_U19
Każde ćwiczenie laboratoryjne rozpoczyna się krótkim sprawdzianem ustnym lub pisemnym sprawdzającym znajomość instrukcji oraz przygotowanie teoretyczne z zakresu danego ćwiczenia. Pojedyncze ćwiczenia są zaliczane na podstawie pozytywnej oceny raportu pisemnego z wykonanego ćwiczenia. Zaliczenie końcowe z ćwiczeń uzyskuje się na podstawie zaliczonych raportów oraz średniej ocen z kolokwiów.
Praktyki zawodowe
nie dotyczy
Literatura
Stryer L, Tymoczko JL, Berg JM. Biochemia. PWN, 2007, 2009, 2011
Witwicki J, Ardelt W. Elementy enzymologii. PWN, Warszawa 1984
Koolman J, Röhm K-H. Biochemia. Ilustrowany przewodnik. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2005
Kłyszejko-Stefanowicz L i wsp. Ćwiczenia z biochemii. PWN, 2005
Zgirski A, Gondko R. Obliczenia biochemiczne. PWN, 1998
Instrukcje do ćwiczeń - dostępne w Zakładzie Biochemii
Więcej informacji
Dodatkowe informacje (np. o kalendarzu rejestracji, prowadzących zajęcia, lokalizacji i terminach zajęć) mogą być dostępne w serwisie USOSweb: