Wiedza o żywności: Biochemia ogólna i żywności 1800-D2-Bnsm-S1

Struktura aminokwasów wchodzących w skład białek. Klasyfikacja aminokwasów według budowy i właściwości ich łańcuchów bocznych (np. polarne, niepolarne; alifatyczne, aromatyczne; zawierające specyficzne grupy funkcyjne; obojętne, kwaśne, zasadowe).

Tworzenie, struktura i właściwości wiązania peptydowego.Klasyfikacja białek według ich budowy, właściwości i funkcji. Charakterystyka I, II, III i IV – rzędowej struktury białka. Szczegółowa budowa α-helisy i β-harmonijki. Współzależności między strukturą białka, a jego funkcją na przykładzie mioglobiny.

Definicje: enzym, koenzym, kolator grupa prostetyczna apoenzym. Izoenzymy o znaczeniu diagnostycznym (dehydrogenaza mleczanowa – LDH, fosfokinaza kreatynowa – CPK). Budowa miejsca aktywnego i modele powstawania kompleksu enzym-substrat. Specyficzność enzymu względem substratu i rodzaju katalizowanej reakcji.

Mechanizm reakcji enzymatycznej. Wpływ fizycznych i chemicznych czynników na aktywność enzymu (temperatura, pH, stężenie enzymu, substratu i produktu). Kinetyka reakcji enzymatycznej: szybkość początkowa i maksymalna reakcji enzymatycznej, stała Michaelisa Regulacja aktywności enzymu: enzymy allosteryczne aktywatory i inhibitory allosteryczne, przykłady enzymów allosterycznych, regulacja przez sprzężenie zwrotne i jej przykłady w organizmie człowieka; modyfikacje kowalencyjne enzymów: fosforylacja oraz swoista, ograniczona proteoliza (proenzymy, zymogeny, autokataliza); inhibicja odwracalna i nieodwracalna (inhibitory kompetycyjne i niekompetycyjne. Jednostki aktywności enzymatycznej (katal, międzynarodowa jednostka aktywności enzymu U, aktywność właściwa preparatu enzymatycznego). Klasyfikacja enzymów (oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy).

Witaminy rozpuszczalne w wodzie i w tłuszczach: ich budowa i funkcje w organizmie człowieka. Pierwiastki śladowe: przykłady reakcji enzymatycznych zachodzących z udziałem jonów żelaza, kobaltu, cynku, miedzi.

Klasyfikacja monosacharydów według liczby reszt węglowych (triozy, tetrozy itd.) oraz według rodzaju grup funkcyjnych (aldozy, ketozy); izomeria monosacharydów (anomery, epimery, izomeria konfiguracyjna D i L). Podstawowe dwusacharydy. Struktura ważnych polisacharydów (skrobia, glikogen). Pochodne węglowodanowe o znaczeniu fizjologicznym (w tym szczególnie aminocukry). Synteza i funkcje kwasów sialowych.

Glukoza jako źródło ATP: glikoliza (reakcje szlaku glikolizy, fosforylacja substratowa, regulacja glikolizy). Glikoliza w warunkach beztlenowych (fermentacja mlekowa, tkanki zależne od glikolizy beztlenowej, losy mleczanu – cykl Corich, kwasica mleczanowa,). Synteza i rozkład glikogenu. Szlak pentozofosforanowy. Przebieg szlaku pentozofosforanowego w zależności od potrzeb komórki. Glukoneogeneza. Utrzymywanie stałego stężenia glukozy we krwi przez regulację hormonalną (regulacja glikolizy oraz glukoneogenezy, a także syntezy i rozkładu glikogenu przez insulinę, glukagon i noradrenalinę).

Losy pirogronianu w warunkach tlenowych – oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu do acetylo-CoA. Cykl kwasów trójkarboksylowych (reakcje, enzymy, koenzymy, regulacja cyklu). Zysk energetyczny cyklu Krebsa.

Fosforylacja oksydacyjna. Łańcuch oddechowy.. Inhibitory łańcucha oddechowego, związki rozprzęgające fosforylację oksydacyjną. Generowanie reaktywnych form tlenowych w komórce Uszkodzenia komórki wywołane przez reaktywne formy tlenu. Obrona antyoksydacyjna komórki.

Nasycone i nienasycone kwasy tłuszczowe, ich nomenklatura i struktura. Acyloglicerole, fosfoacyloglicerole, sfingolipidy, steroidy, eikozanoidy. Struktura i funkcje cholesterolu. Pochodne cholesterolu (witamina D, hormony steroidowe, kwasy żółciowe) i ich rola w organizmie. Transport cholesterolu we krwi przez lipoproteiny.

Aktywacja długołańcuchowych kwasów tłuszczowych i ich transport do mitochondrium. β-oksydacja kwasów tłuszczowych nasyconych i nienasyconych. Bilans energetyczny β-oksydacji. Transport acetylo-CoA z mitochondrium do cytozolu (rola cytrynianu). Synteza kwasów tłuszczowych. Elongacja kwasów tłuszczowych. Powiązania szlaków metabolicznych lipidów i węglowodanów.

Fizjologiczna rola hemoglobiny i mioglobiny odpowiednio w transporcie i magazynowaniu tlenu, krzywa dysocjacji tlenowej. Mechanizm łączenia tlenu z mioglobiną i hemoglobiną (rola histydyny dystalnej i proksymalnej, kooperatywność). Wpływ temperatury, pH, CO2 i 2,3-BPG na krzywą dysocjacji tlenowej Hb. Rodzaje soków trawiennych, ich pH oraz skład (w tym szczególnie skład enzymatyczny). Trawienie i wchłanianie węglowodanów, lipidów, białek,

Katabolizm aminokwasów: Losy szkieletów węglowych aminokwasów. Aminokwasy glukogenne i ketogenne. Rola fosforanu pirydoksalu, tetrahydrofolianu i tetrahydrobiopteryny w metabolizmie aminokwasów.

Podział aminokwasów na egzogenne (niezbędne) i endogenne (nieniezbędne). Biosynteza aminokwasów endogennych w organizmie człowieka.

Przemiany metaboliczne węglowodanów, lipidów i aminokwasów w komórkach wątroby, mózgu, mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego i nerek.

Związki i przemiany będące źródłem ATP dla komórek mięśni szkieletowych w spoczynku oraz podczas pracy fizycznej typu bieg sprinterski i maratoński (glikoliza, cykl Crebsa, łańcuch oddechowy, fosfokreatyna).

Fizjologiczna i biochemiczna funkcja nerek: wydalanie produktów przemiany materii, płynów i elektrolitów (utrzymanie izowolemii, izohydrii, izojonii i izoosmii); wydalanie egzogennych substancji chemicznych i ich metabolitów (toksyny, antybiotyki, witaminy, jony metali, hormony); wpływ na metabolizm wapnia i fosforu (produkcja aktywnej formy witaminy D3). Synteza i rola hormonów tarczycy. Hormony zaangażowane w przemiany glukozy i utrzymanie stałego stężenia glukozy we krwi. Najważniejsze hormony mające wpływ na metabolizm węglowodanów, tłuszczów i białek w komórkach mięśni, wątroby i tkanki tłuszczowej (adrenalina, glukagon i insulina). Zmiany metaboliczne zachodzące podczas stanu głodzenia i odżywienia. Zmiany metaboliczne towarzyszące cukrzycy typu I i II.